β-Schleife

Sekundärstrukturmotiv von Peptiden und Proteinen, die zu den Schleifen zählt

Eine β-Schleife (auch β-Kehre, englisch β-Turn, seltener Haarnadelschleife oder Haarnadelkehre) ist ein Sekundärstrukturmotiv von Peptiden und Proteinen. Sie kommt häufiger vor als die ähnlichen α-Schleifen, π-Schleifen oder γ-Schleifen.

Struktur

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β-Schleifen bestehen aus vier Aminosäuren, wobei sich zwischen der Carbonylfunktion der ersten und Aminofunktion der vierten (bzw. der n- und (n+3)-) Aminosäure eine Wasserstoffbrückenbindung ausbildet. Diese Art der Verknüpfung wird deshalb auch als 4→1 geschrieben (entsprechend α-Schleife: 5→1, γ-Schleife: 3→1).

 
Schema von β-Schleifen (Typ I und Typ II)

Subtypen

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Je nach den Aminosäureresten wird zwischen βI-, βII- und βIII-Schleifen unterschieden:[1]

  • Der βII-Typ besitzt aus sterischen Gründen meist (aber nicht immer) die Aminosäure Glycin an der dritten Position.[2]
  • Der βIII-Typ kann beliebig wiederholt werden, wobei dann eine 310-Helix entsteht (3,0 Aminosäuren pro 360°-Drehung, 10-gliedriger Ring der Wasserstoffbrückenbindungen). Zum Vergleich, die α-Helix ist eine 3,613-Helix.

Funktion

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Die β-Schleife ist, wie auch die anderen Schleifen, bei Richtungsänderungen in der Aminosäurekette in der Proteinstruktur zu beobachten. Sie verbindet zumeist β-Faltblatt-Strukturen. Da sie sich häufig an der Oberfläche von Proteinen befindet, beteiligt sie sich an der Interaktion zwischen Proteinen und anderen Molekülen.

Siehe auch

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Literatur

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Einzelnachweise

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  1. Thomas Carell, LMU München: Vorlesungsscript Peptide und Proteine (Memento vom 4. März 2016 im Internet Archive), S. 11, abgerufen am 5. November 2013.
  2. Saul R. Trevino, Stephanie Schaefer, J. Martin Scholtz, C. Nick Pace (2008): Increasing Protein Conformational Stability by Optimizing β-turn Sequence. Journal of Molecular Biology 373 (1): 211–218. doi:10.1016/j.jmb.2007.07.061