Protein-Protein-Interaktion

Wechselwirkung zwischen zwei oder mehreren Proteinen
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Eine Protein-Protein-Interaktion ist eine Wechselwirkung zwischen zwei oder mehreren Proteinen. Sie beruht überwiegend auf nicht-kovalenten Wechselwirkungen, wie Van-der-Waals-Kräften und Wasserstoffbrückenbindungen, elektrostatischen Wechselwirkungen und hydrophoben Effekten der Aminosäurereste oberflächennaher Proteindomänen zwischen den beteiligten Proteinen.

Eigenschaften

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Protein-Protein-Interaktionen spielen eine Schlüsselrolle bei praktisch allen biologischen Prozessen, an denen Proteine beteiligt sind. Dazu zählen insbesondere Signaltransduktionsprozesse, Transportfunktionen und das Zytoskelett. Daher sind Protein-Protein-Interaktionen Gegenstand der Forschung für viele Bereiche der Biowissenschaften. Die Gesamtheit der Protein-Protein-Interaktionen, welche im menschlichen Organismus ein Netzwerk von etwa 650.000 Wechselwirkungen bilden,[1] wird im Allgemeinen auch als Interaktom bezeichnet und ist in Datenbanken wie KEGG und Reactome registriert. Besonders viele Interaktionen weisen Proteine in Proteinkomplexen und Adapterproteine auf. Analog definierte Interaktionen sind z. B. Protein-Lipid-Interaktionen, Protein-RNA-Interaktionen und Protein-DNA-Interaktionen.

Liste von Methoden zur Aufklärung von Protein-Protein-Interaktionen

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Protein-Protein-Interaktionen können im Zuge einer Proteincharakterisierung experimentell mit Hilfe biochemischer und biophysikalischer Methoden untersucht werden. Dazu zählen unter anderem:

Durch den Vergleich der Aminosäuresequenz mit Datenbanken wie BLASTp und Pfam können sequenzverwandte Proteine mit bekannten Funktionen einen Hinweis auf die möglichen Funktionen des zu untersuchenden Proteins geben. Darüber hinaus ist mit Hilfe theoretischer, computergestützter Verfahren im Zuge einer Proteinstrukturvorhersage die Voraussage von Protein-Protein-Interaktionen teilweise möglich.

Literatur

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Einzelnachweise

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  1. Stumpf M, Thorne T, et al.: Estimating the size of the human interactome. In: PNAS. 105. Jahrgang, Nr. 19, 2008, S. 6959 (pnas.org).
  2. S. Schmollinger, D. Strenkert, V. Offeddu, A. Nordhues, F. Sommer, M. Schroda: A protocol for the identification of protein-protein interactions based on 15N metabolic labeling, immunoprecipitation, quantitative mass spectrometry and affinity modulation. In: Journal of visualized experiments : JoVE. Nummer 67, 2012, S. , doi:10.3791/4083, PMID 23051728, PMC 3490270 (freier Volltext).
  3. K. J. Roux, D. I. Kim, M. Raida, B. Burke: A promiscuous biotin ligase fusion protein identifies proximal and interacting proteins in mammalian cells. In: Journal of Cell Biology. Band 196, Nummer 6, März 2012, S. 801–810, doi:10.1083/jcb.201112098, PMID 22412018, PMC 3308701 (freier Volltext).